Главная Рефераты по международному публичному праву Рефераты по международному частному праву Рефераты по международным отношениям Рефераты по культуре и искусству Рефераты по менеджменту Рефераты по металлургии Рефераты по муниципальному праву Рефераты по налогообложению Рефераты по оккультизму и уфологии Рефераты по педагогике Рефераты по политологии Рефераты по праву Биографии Рефераты по предпринимательству Рефераты по психологии Рефераты по радиоэлектронике Рефераты по риторике Рефераты по социологии Рефераты по статистике Рефераты по страхованию Рефераты по строительству Рефераты по таможенной системе Сочинения по литературе и русскому языку Рефераты по теории государства и права Рефераты по теории организации Рефераты по теплотехнике Рефераты по технологии Рефераты по товароведению Рефераты по транспорту Рефераты по трудовому праву Рефераты по туризму Рефераты по уголовному праву и процессу Рефераты по управлению |
Реферат: Белок - основа жизниРеферат: Белок - основа жизниГлава II Программа спецкурса „Белок – основа жизни”. 2.1. Объяснительная записка. Предлагаемая программа спецкурса „Белок – основа жизни” предназначена для учащихся X-XI классов. Программа построена с учетом имеющихся знаний у учащихся по химии и биологии, она направлена на рассмотрение, углубление этих знаний, а также на формирование правильного понимания жизненных процессов. Преподавание спецкурса необходимо построить в зависимости от уровня подготовленности учащихся. Материал для преподавания в X классе может быть несколько упрощен, но не сведен лишь к изучению биологических функций белков. При изучении спецкурса „Белок – основа жизни” в X классе рекомендуем подробно остановиться на вопросах, касающихся особенностей белковых тел как носителей жизни, аминокислотного состава белков, свойств белков и их функций организме человека. При изучении спецкурса в XI классе следует особое внимание уделять химическому строению, структурам белковых молекул, методам выделения и очистки белков, их биологическому действию в живых организмах. Спецкурс рассчитан на 30 часов, из них 14 часов отводится на лекции, 9 часов – на выполнение лабораторных работ, 5 часов – на семинарские занятия. При проведении спецкурса предусмотрен учет и контроль знаний учащихся. Проверка знаний может осуществляться с помощью контрольных работ, опроса на занятиях, индивидуальных бесед, тестовых заданий. В вариант программы могут быть внесены некоторые изменения: перестановка тем, включение некоторых дополнительных вопросов для изучения. Изменения в планирование спецкурса могут быть внесены из-за отсутствия необходимого набора реактивов в кабинете химии. Однако внесенные изменения не должны нарушать логическую структуру курса и существенно отражаться на объеме и уровне знаний учащихся. Предлагаемый курса „Белок – основа жизни” может быть использован как факультативные занятия по химии, биологии или как межпредметный комплекс. Разработанный нами спецкурс может способствовать интеграции химии с другими естественнонаучными дисциплинами, позволяет знакомить учащихся с процессами, протекающими в окружающей среде, в организме человека и животных и приближает изучение химии к жизни. 2.2. Рабочая программа спецкурса I. Введение Химический состав организмов. Общее знакомство с белками. Роль белковых тел в построении живой материи и в осуществлении процессов жизнедеятельности. Особенности белковых тел как носителей жизни. Современные представления о сущности жизни и роли белков в её осуществлении.
II. История открытия и изучения белков. Внедрение первого препарата белкового вещества. Работы Я.Б. Беккари. Эксперименты с белковыми веществами растительного происхождения (И.М.Руэль, А. Пармантье и др.). Экспериментальные работы с белковыми веществами животного происхождения (Ф. Кене, Ф. Вассерберг, И. Пленк). Попытки А. Ф. Фукруа по установлению строения белков и сравнению белковых веществ различных тканей и жидкостей живого организма. Первые данные об элементарном составе белков (Гей-Люссак и Тенар). Работы по установлению эмпирических формул белковых веществ (Ш.А.Вюрц, Э. Бауленхауер, Э. Фреши и А. Валансьен и др.). Открытие аминокислот (Л.Н. Воклен, У.Г. Волластон, Г. Мульдер, А. Браконно и др.). Способ связи аминокислот в белковой молекуле. Работы А.Я. Данилевского и Э. Фишера. Синтез первого дипептида. Развитие представлений о структурах белковой молекулы (К.У. Линдерстрем-Ланг и др.). Отечественная химия белка до 50-х годов XX-века. Открытие Московского биохимического института (1921). Работы Н.Д. Зелинского как логическое продолжение работ Э. Фишера. Физико-химические методы исследования белков в 30-40 гг. XX века (Д.Л. Талмуд, П.В. Афанасьев и др.). Вклад Ф.И. Гизе, А.И. Коднева, П.Т. Ильенкова, А.Я. Данилевского, А.П. Сабанеева, Н.Н. Любавина и других отечественных ученых в развитие представлений о химическом строении белка. III. Элементарный состав белков. Методы выделения и фракционирования белков. Основные химические элементы, входящие в состав белка, их процентное содержание. Понятие о факторе пересчета. Способы гомогенизации материала: размалывание на специальных мельницах, измельчение в гомогенизаторах Уорринга и Поттера, ультразвуком, попеременным замораживанием и оттаиванием, осмотическим шоком, методом азотной бомбы. Экстракция белков растворами солей, буферными смесями (фосфатный, цитратный, боратный), органическими растворителями (водными растворами одно- и многоатомных спиртов, уксусной и дихлоруксусной кислот, ацетона и др.). Методы фракционирования белков: высаживание, осаждение органическими растворителями (метиловым и этиловым спиртами, ацетоном, диоксаном и др.); осаждение солями тяжёлых металлов (Hg2+, Zn2+, Ca2+, Ba2+, Pb2+, Cu2+, и др.), электрофорез жидкостный, на бумаге и блоке агар-агара. Лабораторно – практические работы: 1. „Выделение белков из тканей и биологических жидкостей“.
IV. Гомогенность и молекулярная масса белков. Способы очистки белковых препаратов от низкомолекулярных примесей: диализ, электродиализ, кристаллизация и ильфильтрация. Методы определения гомогенности белковых препаратов: по независимости растворимости от количества твердой фазы, по хроматографической, электроогорепической и гравитационной однородности, по кристалличности, по содержанию HS-группы и концевых аминокислот. Молекулярная масса белков. Понятие о физическом и химическом значениях молекулярной массы белков. Методы определения молекулярной массы белка: гравитационный (ультрацентрифугирование), вискозометрический, осмометрический, электронно-микроскопический, хроматографический, химический, оптический. Ультрацентрифуги и их достоинство. Лабораторно-практическая работа:
V. Аминокислотный состав белков. Аминокислоты – основные структурные элементы всех белков. Разнообразие аминокислот. Природные аминокислоты. Понятие о рацемических и оптических активных аминокислотах. Особое значение для жизни α-аминокислот. Заменимые и незаменимые для человека аминокислоты. VI. Строение белковой молекулы. Способ связи аминокислот в белковой молекуле. Работы А.Я. Данилевского и Э. Фишера. Пептиды. Методы синтеза пептидов. Синтез пептидов по методу Р. Меррифильда. Природные пептиды: карнозин, глутатион, офтальмовая кислота, окситоцин, вазопрессин, ораллондин и др. Структура белковой молекулы. Доказательства полипептидной теории строения белка. Первичная структура белков. Схема установления первичной структуры белка. ОпределениеN- и C-концевых аминокислот, расщепление дисульфидных связей и окисление остатков цистеина в цистеиновую кислоту, селективный гидролиз трепсином и химотрипсином, фракционирование пептидов методом электрофореза и хроматографии, расшифровка первичной структуры выделенных пептидов, воссоздание полной структуры полипептидной цепи. Характеристика первичной структуры A- и B-цепей инсулина, α- и β-цепей гемоглобина и других белков. Первичная структура и видовая специфичность белков. Вторичная структура белков. Понятие об α- и β-конформациях полипептидной цепи. Правые и левые α-спирали, их реализация в белках и пептидах. Силы, удерживающие полипептидную цепь в α-конформации. Связь первичной вторичной структуры белковой молекулы. Степень спирализации полипептидных цепей белков. Третичная структура белков. Методы её выявления. Работы Дж. Кендрю, М. Петруца и Филипса по рентгеноструктурному анализу третичной структуры гемоглобина. Типы связей, обеспечивающих поддержание структуры белковой молекулы. Гидрофобные зоны в молекулах глобумерных белков. Приоритет отечественных исследователей (Д.Л. Талмуда, Б.Н. Талмуда и П.В. Афанасьева) в разработке учения об ориентации гидрофобных и гидрофильных радикалов в процессе свёртывания полипептидной цепи в глобулу. Динамичность третичной структуры белков. Четвертичная структура белков. Субъединицы, протомеры и эпимолекулы (мультимеры). Конкретные примеры четвертичной структуры белков (инсулин, гемоглобин, вирус табачной мозаики и т.п.). Типы связей между субъединицами в эпимолекуле. Лабораторно-практические работы:
VII. Свойства белков Реакционная способность белков. Химические свойства белков. Оптические свойства белков. Амфотерность. Гезоэлектическое состояние белковой молекулы. Нативные и денатурированные белки. Механизм денатурации белков. Лабораторные работы:
VIII. Номенклатура и классификация белков. Простые (протеины) и сложные (протеиды) белки. Классификация протеинов по форме белковой молекулы, по происхождению, по аминокислотному составу. Характеристика некоторых простых белков (клупеин, фиброин шёлка, яичный и сывороточный альбумины). Классификация протеидов. Белковый компонент и прстепическая? Группа в протеидах. Металлопротеиды (феррипин). Фосфопротеины (казеин, фосфопротеиды яйца, пепсин). Гликопротеиды, хромопротеиды, мепопротеиды? Нуклеотиды; тонкая организация их структуры. IX. Биологические функции белков. Белки – ферменты. Белки – гормоны. Белки – антибиотики и др. Характеристика наиболее изученных представителей белков и полипептидов: окситоцин, вазопрессин, инсулин, гормон роста, рибонуклеаза, интерфероны и некоторые другие. Превращение белков в организме. X. Современные исследования в области химии белка. Органическая химия и биохимия: подходы к изучению сложных природных соединений. Синтез аминокислот и белков. Формирование энзимологии. Изучение химической природы биокатализаторов. Химия и клетка. Химические методы изучения клетки. Цитохимия и биохимия, проблема организации клетки. Биохимические исследования в медицине. Создание биохимических кафедр и лабораторий. 2.3. Планирование спецкурса „Белок – основа жизни“ для изучения в XI классе средней школы. При планировании спецкурса мы учитывали рекомендации данные в методической литературе [7,18,22,28]. Поскольку учащиеся имели весьма ограниченные знания по обозначенной проблеме, мы отобрали для изучения наиболее интересные темы с тем, чтобы заинтересовать их, развить навыки экспериментальной работы в школьной химической лаборатории и развить умение самостоятельной работы с литературой. Нами также учитывался уровень подготовленности учащихся, и поэтому мы сочли нужным разработать планирование спецкурса для XI классов средней школы. Таблица. Тематическое планирование спецкурса „Белок – основа жизни“.
2.4. Учебно-материальная база организации учебного процесса. Для проведения спецкурса „Белок – основа жизни“ необходима соответствующая учебно-материальная база, включающая основные химические реактивы, оборудование. Также нами подобраны наглядные пособия в виде схем, таблиц, рисунков, где отражены структуры белковой молекулы, аминокислотный состав белков, фрагмент первичной структуры молекулы инсулина и др. Кроме имеющихся в продаже нами использовались и рекомендованы пособия, которые могут быть выполнены учителем или учащимися. (Примеры некоторых таблиц, используемых при проведении занятий. См. в приложении № ). Нами составлена таблица, в которой отражен перечень реактивов, оборудования и дополнительного материала для проведения лабораторного эксперимента. Таблица. Перечень необходимых реактивов и оборудования для проведения лабораторно-практических работ и демонстрационного эксперимента.
Выводы по II главе:
Глава III. Апробация некоторых дидактических материалов спецкурса в лабораторных и школьных условиях. 3.1. Задачи и организация апробации. Не претендуя на исчерпывающее решение рассматриваемой проблемы формирования у учащихся знаний о химической природе белков и особенностях белковых тел как носителей жизни, мы выделили для исследования следующие вопросы:
При составлении программы и разработке тематического планирования спецкурса мы поставили и реализовали следующие задачи.
При отборе материала, для апробации некоторых тем спецкурса, наряду с углублением теоретических вопросов большое внимание нами уделялось демонстрационному эксперименту, практическим и лабораторным работам, благодаря которым формируется твердое убеждение в истинности научных фактов. Эксперимент проводился в естественных условиях, в нем участвовали учащиеся X, XI классов. Введение Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многообразными функциями в жизни организма, как белки. Во-первых, белки обладают рядом особенностей, которые несвойственны никаким другим органическим соединениям. Эти особенности обеспечивают функционирование белковых тел как носителей жизни. К их числу относятся:
Во-вторых, наша пища – это белки, жиры, углеводы, витамины, соли, вода. Все эти компоненты жизненно важны, необходимы, у каждого свои функции в организме. Но только белки используются для построения тела организма, для создания своих собственных белковых веществ. Однако, если организму не хватаем энергии, он сжигает аминокислоты белков. Белки являются основной составной частью протоплазмы клетки; существование живой клетки, не содержащей белковых веществ, невозможно. Сложная совокупность явлений, которая характерно для живого организма, имеет в своей основе процессы синтеза и разложения белковых веществ. Упрощенно можно представить построение белка организмом таким образом, что из кишечника аминокислоты всасываются в кровь, которая разносит их по всем клеткам организма. В клетках аминокислоты снова синтезируются в белки, но ухе другие, необходимые именно этим клеткам. Из этой упрощенной схемы видно, насколько необходимо поступление в организм человека полноценной белковой пищи. Актуальность нашей работы заключается в том, что в современном обществе отмечается общее ухудшение условий жизни и, в частности, питания, что приводит к голоданию большого числа людей. Особенно не дополучают необходимое количество пищи за счёт её белковых компонентов (мяса, яиц, молочных продуктов). Разработанный нами спецкурс „Белок – основа жизни“ помогает учащимся понять важность белковых тел для процессов жизнедеятельности и необходимость полноценного питания для нормального функционирования организма. Поэтому проблема изучения белков, особенно в вопросе замены традиционной белковой пищи другими природными продуктами с высоким содержанием белка является в настоящее время актуальной. Целью нашего исследования из всего сказанного выше является разработка спецкурса для средне школы „Белок – основа жизни“ для углубленного изучения этой темы старшеклассниками. Для достижения поставленной цели нами были сформулированы следующие задачи:
3.2. Формы, методы и средства обучения, используемые при изучении спецкурса. Ознакомившись с методической литературой по организации факультативных курсов [17, 18, 39], пособиям по методике преподавания химии в средней школе [10, 11, 16, 28, 39, 53], мы пришли выводу о том, что спецкурс занимает промежуточное положение между уроками и внеурочной работой. От уроков он отличается тем, что учащиеся занимаются на спецкурсе по желанию в зависимости от своих индивидуальных запросов, интересов, но по определенной программе и расписанию. В методической литературе по химии нет единство в определении этой формы, что по-видимому, связано с большим разнообразием различных вариантов организации спецкурса. Основная педагогическая цель спецкурса – развитие учащихся, их интересов и склонности к какой-либо науке. Занятия на спецкурсе меньше ограничены программой, временем, чем факультативные занятия. Это позволяет значительно полнее удовлетворять индивидуальные запросы учащихся, особенно в отношении эксперимента. На спецкурс принимаются как учащиеся с уже определившимся стойким интересом к химии, так и учащиеся, ещё не проявившие особых наклонностей к занятиям химией. Спецкурс по химии является продолжением учебно-воспитательного процесса, начатого на уроке. Он способствует закреплению расширению и углублению знаний учащихся по данной дисциплине. Занятия на спецкурсах развивают умение самостоятельно работать с литературой и экспериментировать, воспитывают дисциплинированность, настойчивость в работе, наблюдательность, точность, аккуратность, развивают чувство взаимопомощи и коллективизма. В.А. Сухомлинский писал: „Логика учебного процесса таит в себе опасность замкнутости и обособленности, потому что в школе на каждом шагу подчёркивается (иначе не возможно): достигай успеха собственными усилиями, не надейся на кого-то и результаты умственного труда оцениваются индивидуально. Чтобы школьная жизнь была проникнута духам коллективизма, она не должна исчерпываться уроками“.1 При выборе форм организации учебного процесса и методов работы на спецкурсе необходимо учитывать содержание спецкурса, интерес учащихся к предмету, а также уровень развития и подготовленности школьников. Одно из главнейших требований к формам и методам обучения состоит в том, что они должны стимулировать активную работу мысли учащихся, развивать самостоятельность мышления а также способность творческой разносторонней деятельности. Тщательный анализ литературы [10, 16, 17, 18, 19, 20, 26, 28, 30, 39, 49], позволил нам выбрать те необходимые методы, формы, средства, с помощью которых можно достигнуть выполнение поставленных задач. Из словесных методов наиболее часть применяется нами лекция. Лекция должна быть построена таким образам, чтобы вызвать у учащихся интерес к её содержанию, привести к поискам ответов на поставленные вопросы. От лекций в ВУЗе школьная лекция отличается тем, что она часто превращается беседу после изложения отдельных вопросов с целью выявления понимания, материала и привлечения знаний; имеющихся у учащихся при раскрытии новых вопросов [23, 26, 30, 41]. При проведении лекций мы часто используем демонстрационный эксперимент, иллюстрирующий физические, химические свойства аминокислот и белков, а также качественные реакции на белки (Пример урока-лекции см. в приложении № ). Семинар относится к новым в школьной практике методам. Как правило, он проводится после изучения большой темы, раздела в форме обсуждения той или иной проблемы. В ходе семинара возможно выяснение трудных для понимания и усвоения вопросов [17, 23, 26, 30]. (Пример урока-семинара см. в приложении № ). Семинарские занятия побуждают учащихся к самостоятельному изучению литературы и способствуют общению и закреплению знаний. Из наглядно-действенных методов нами рекомендуются лабораторно-практические работы. Они проводятся непосредственно после изучения некоторых тем и касаются выделения белков из тканей и биологических жидкостей, гидролиза белка, качественных реакций на белки и др. (Описание опытов см. в приложении № …, пример урока практической работы см. в приложении №…). 3.3. Методика апробации материалов спецкурса и определение результативности выполненной работы. Организация апробации потребовала целенаправленного планирования. При постановке эксперимента мы руководствовались не только содержанием и структурой спецкурса „Белок – основа жизни“, но и разработали некоторые дидактические материалы к нему, а также определенные формы организации занятий. Разумеется мы основывались на тех знаниях, умениях и навыках учащихся, которые сформировались у них в течение всего времени обучения химии и биологии. При этом были поставлены цели формирования у учащихся новых умений и навыков:
Были отобраны темы для апробации спецкурса, при этом учитывалось следующее:
Для реализации поставленных задач нами апробированы и предложены на основании этого некоторые формы, методы и средства. Следует при этом отметить, что мы не изобрели ничего нового, а использовали для проведения эксперимента материалы, описанные в педагогической и методической литературе. В большинстве случаев авторы делятся опытом работы, на есть и результаты по проведённым педагогическим исследованиям, подобным нашему. Однако, как уже отмечалось, работ по исследуемой нами проблеме не имеется, поэтому нам пришлось для апробации впервые самостоятельно разрабатывать материалы, подобные описанным в литературе (но по другим темам). Апробировано несколько тем спецкурса для учащихся X и XI классов с использованием разнообразных приёмов и методов преподавания. Кроме этого нами проведено анкетирование, выявляющее отношение школьников по всем видам деятельности, предлагаемых при апробации спецкурса. Вопросы анкеты 1, выявляющей отношение учащихся к спецкурсу „Белок – основа жизни“.
Результаты ответов учащихся на вопросы анкеты представлены на графике1. Г Анализ и график ответов учащихся на вопросы анкеты показал, что 83 % учащихся нравилось посещать спецкурс, причем 94 % школьников посещающих спецкурс, имели возможность узнать новые, до этого неизвестные факты. Лишь немногие (8 %) читали литературу по проблеме белков до посещения занятий. В ходе спецкурса применялись различные формы обучения: лекции, семинарские занятия, выполнение лабораторно-практических работ. 78 % учащихся понравились лекционно-семинарские занятия, а 89 % положительно ответили на вопрос. „Нравилось ли вам выполнять лабораторно практические работы“. При подготовке к семинарам учащиеся самостоятельно работали с литературой, в том числе и научной. Но изучение научной литературы у 63 % школьников вызвало затруднения. 33 % учащихся было трудно самостоятельно объяснять результаты химического эксперимента. При изготовлении схем, таблиц, моделей учащиеся проявили своё творчество (52 % положительных ответов). 72 % школьников во время семинарских занятий интересно было слушать выступления одноклассников. Что касается поведения контрольных работ во время спецкурса, то 43 % учащихся считают их необходимыми. Таким образом, результаты анкеты № 1, представленные на графике 1, показали, в основном, положительное отношение учащихся к содержанию спецкурса, а также к формам, методам и средствам используемым при его преподавании. 3.4. Показатели результативности проведённой работы. Целью и критерием результативности работы являлось оптимальное усвоение учащимися тех знаний, которые предлагались на занятиях спецкурса. При сравнительном изучении методов и приёмов, было сочтено необходимым принять за основу критерии, которые оправдали себя в практике общеобразовательной школы. В качестве показателей эффективности явились результаты письменного и устного опросов, прямого и косвенного наблюдений, сравнений. Опрос проводился в виде анкетирования, контрольных работ, тестирования. Проанализировав ответы учащихся на вопросы анкеты, мы вывели процентное соотношение числа правильных ответов школьников к общему числу опрошенных. На основании полученных данных были построены графики и диаграммы. Анкетирование выявило информированность учащихся о белках до посещения ими спецкурса и после него.
Вопросы анкеты 2, выявляющие информированность учащихся о белках до посещения спецкурса.
Ответы учащихся анализировались, результаты анализов представлены в таблицах… Таблица 1. Ответы учащихся на вопросы анкеты 2 (до посещения спецкурса).
Исходя из данных таблицы видно, что необходимость введения предлагаемого спецкурса в школьных условиях обусловлена:
Таблица 2. Ответы учащихся на вопросы (после посещения спецкурса).
Диаграмма 1. Правильные ответы учащихся на вопросы анкеты 2 до посещения ими спецкурса и после него.
Ряд 1 – результаты до и Ряд 2 – после эксперимента. Вывод по таблицам: Анализ результатов анкеты 2, представленных в таблице …и на диаграмме 1, показал, что наибольший прирост знаний составил по 2-му вопросу. На диаграмме 1 наглядно видно, что начальные знания наименьшими были по 2,5 и 6 вопросам. Но после посещения спецкурса именно по этим вопросам анкеты информированность учащихся резко повысилась (95, 64, 63). Для определения эффективности применяемых форм, методов и средств обучения использовались результаты контрольной работы и тестирования по 2-м вариантам. Контрольная работа и тестирование проводились после изучения некоторых тем спецкурса. Результаты контрольной работы отражены на столбчатой диаграмме 2, результаты тестирования не круговых диаграммах. Контрольная работа. Вариант I.
… Используя таблицу № … назовите эти вещества. Вариант II.
а) цис – тир; б) ала – глу – вал.
а) при нагревании; б) при добавлении формальдегида.
… Используя таблицу № … назовите эти вещества. Д Обозначения: Ряд 1 – ответы учащихся I варианта; Ряд 2 – ответы учащихся II варианта. Выводы по результатам контрольной работы. Анализ результатов контрольной работы по двум вариантам, представленный на диаграмме № 2 доказывает, что предложенные нами формы и методы обучения тем спецкурса являются эффективными. Число правильных ответов учащихся по обоим вариантам в процентном отношении составляет больше 50 %. Так по первому варианту число правильных ответов варьирует от 62 % до 88 %, а по второму варианту от 63 % до 80 %. Тестирование. Вопросы теста для первого варианта.
а) в 1728 году Я. Беккари; б) в 1839 году Г. Мульдером; в) в 1899 году Э. Фишером.
а) нуклеиновые кислоты; б) моносахариды; в) аминокислоты.
а) последовательность, в которой соединены остатки различных - аминокислот; б) взаимное пространственное расположение субъединиц в единой белковой молекуле; в) обусловлена внутри- и межмолекулярными водородными связями.
а) б) в)
а) аминогрупп; б) пептидной связи; в) остатка аминокислоты аргинина.
а) аминогрупп; б) остатков циклических аминокислот; в) пептидной связи.
а) - глобулин; б) интерферон; в) гемоглобин.
а) синтезируются в организме человека и животных; б) не синтезируются в организме человека и животных, а поступают в готовом виде с пищей; в) образуются из углеводов. Диаграмма № 3. Ответы на вопросы теста (I вариант).
Обозначения:
Вопросы теста для II варианта:
а) А. Браконно; б) Э. Фишером; в) Н. Зелинским;
а) фибрин; б) альбумин; в) казеин.
а) последовательность, в которой соединены остатки различных - аминокислот; б) взаимное пространственное расположение субъединиц в единой белковой молекуле; в) обусловлена внутри- и межмолекулярными водородными связями.
а) щелочной; б) ферментативный; в) кислотный.
а) аминогрупп; б) пептидной связи; в) аргинина.
а) остатка аминокислоты аргенина; б) аминогрупп; в) пептидной связи.
а) миозин; б) гемоглобин; в) - глобулин.
а) 38,9 кДж энергии; б) 17 кДж энергии; в) 16,1 кДж энергии. Диаграмма № 4. Ответы на вопросы теста (II вариант).
Обозначения:
Анализируя результаты тестирования, проведенного по двум вариантам, следует отметить, что несмотря на сложность материала предполагаемого для изучения школьникам, он воспринимается ими успешно. Об этом говорят данные, наглядно представленные на диаграммах №№ 3-4. Число отрицательных ответов по восьми вопросам теста № 1 колеблется от 4 % до 18 %. Наибольшее затруднение вызвал вопрос о незаменимых аминокислотах. Число же отрицательных ответов по второму тесту изменяется от 2 % до 27 %. Однако, как видно из диаграмм №№ 3-4 число правильных ответов по тестам 1-го и 2-го вариантов от 82 % до 95 % (I вариант) и от 73 % до 98 % (II вариант). Это доказывает доступность для изучения предлагаемого содержания спецкурса, а отобранный материал может быть рекомендован для изучения в условиях средней школы. Выводы по III главе.
Выводы.
Заключение В научной литературе имеется много сведений о белках, они хорошо изучены, но в методической литературе и школьной практике им уделяется недостаточное внимание. Чтобы восполнить пробелы в знаниях школьников о белках, как веществах обладающих многообразными функциями в жизнедеятельности организмов и, в частности, построении тела организма, а также как необходимого компонента жизни, на наш взгляд необходимо ввести спецкурс „Белок – основа жизни“. Этому посвящено наше исследование. Проведённая нами работа показывает высокую эффективность усвоения содержания спецкурса старшеклассниками и вызывает у них интерес к этой проблеме. В конечном итоге это способствует пониманию жизненных процессов, выработке правильного отношения к своему здоровью и экологии человека в целом. 1 Сухомлинский В.А. О воспитании. М., 1973. Приложение № …Описание некоторых лабораторно-практических работ, используемых при апробации спецкурса „Белок – основа жизни“.
Цель: выявить содержание белков в тканях и биологических жидкостях.
Вариант I. В химический стакан вместимостью 50 мл отмеривают цилиндром 3 мл молока и добавляют 7 мл дистиллированной воды. Смесь перемешивают и добавляют 10-15 капель 1%-ного раствора соляной кислоты. Кислоту приливают аккуратно, по каплям, так как в избытке кислоты осадок растворяется. Суспензию перемешивают, через 3-5 минут образуется рыхлый осадок. Для удаления соляной кислоты в стакан добавляют 10 мл дистиллированной воды, перемешивают и оставляют ещё на 5 минут. Жидкость осторожно сливают с осадка. К осадку ещё раз добавляют 10 мл дистиллированной воды, осторожно перемешивают содержимое стакана и через 5 минут фильтруют смесь через бумажный фильтр. Доказательством того, что в состав казеина входит фосфор: осадок с фильтром переносят в широкую пробирку с обратным холодильником и добавляют 6 мл 10%-ного раствора гидроксида натрия. Пробирку нагревают на песчаной бане в течение 1 часа. Жидкости дают остыть и нейтрализуют её концентрированной азотной кислотой до слабокислой реакции на лакмус. При нейтрализации выпадает осадок высокомолекулярных продуктов неполного гидролиза белка. После отстаивания жидкость фильтруют и с фильтратом проделывают биуретовую реакцию и молибденовую пробу на фосфорную кислоту. К 5 каплям гидролизата добавляют 10%-ый раствор NaOH и 2 капли 1%-ого раствора CuSO4. Наблюдается фиолетовое окрашивание. К 10 каплям молибденового реактива добавляют 5 капель гидролизата и кипятят несколько минут. В присутствии H3PO4 жидкость окрашивается в лимонно-жёлтый цвет. При охлаждении выпадает жёлтый кристаллический осадок комплексного соединения (NH4)3PO412MoO3. Вариант II. К 50-ти мл свежего молока добавляют равный объём насыщенного раствора сульфата аммония. При этом выпадают в осадок альбумины и казеин. Отфильтровывают через складчатый бумажный фильтр раствор альбуминов.
Осторожно проделывают отверстие в скорлупе яйца с двух концов и выливают белок в стакан вместимостью 500 мл. В тот же стакан добавляют 250 мл дистиллированной воды и содержимое стакана тщательно перемешивают стеклянной палочкой с резиновым наконечником. Затем раствор переносят в мерный цилиндр, и объём раствора доводят до 300 мл добавлением дистиллированной воды. Раствор оставляют на 30 минут при комнатной температуре для образования хлопьевидного осадка глобулинов, затем разливают в пробирки по 20 мл. 20 мл полученной суспензии дважды фильтруют через складчатый фильтр. Фильтрат, содержащий яичный альбумин, используют для дальнейшей работы.
Помещают в стакан 40-50 г пропущенного через мясорубку обезжиренного мяса, добавляют 80-100 мл 10%-го раствора NaCl и оставляют смесь стоять 15-20 минут при частом помешивании. Отфильтровывают через бумажный складчатый фильтр или через двойной слой марли окрашенную в красный цвет жидкость. В растворе содержатся главным образом, мышечный альбумин и глобулин.
25 грамм пшеничной муки смешивают со 100 мл дистиллированной воды, и смесь стряхивают в течение одного часа с помощью встряхивателя. Взвесь муки центрифугируют и надосадочную жидкость фильтруют через складчатый фильтр. Отфильтрованный прозрачный раствор содержит преимущественно альбумин пшеничных зёрен.
Цель: выявить влияние различных органических и неорганических веществ на осаждение белков. Изучить физические свойства белков.
В три сухие пробирки наливают по 1-2 мл концентрированной HNO3, H2SO4, HCl. Затем, наклонив каждую пробирку, осторожно по стенке добавляют из пипетки по 0,5 мл исследуемого раствора белка, так чтобы он не смешивался с кислотой. Вместе соприкосновения двух жидкостей появляется белый аморфный осадок белка. При встряхивании осадок, выпавший при действии HNO3, увеличивается, а осадки выпавшие при действии HCl и H2SO4, растворяются в их избытке. Концентрированные минеральные кислоты вызывают необратимые осаждения белков. Это связано как с дегидратацией белковых молекул, так и с денатурацией белка.
В две пробирки добавляют по 2-3 мл раствора белка и добавляют в одну из них несколько капель 5%-го раствора трихлоруксусной кислоты (ТХУ), а в другую – несколько капель 20%-го раствора сульфосалициловой кислоты. В обоих случаях наблюдается выпадение осадка белка. Сульфосалициловая и ТХУ кислоты являются чувствительными и специфическими реактивами на белок. ТХУ кислота осаждает только белки и не осаждает продукты распада белка и аминокислоты, поэтому ею пользуются часто для полного удаления белков из биологических жидкостей (например, сыворотки крови).
В две пробирки добавляют по 1-1,5 мл исследуемого пастора белка, по каплям при встряхивании, добавляют в одну из них раствор CuSO4, а другую – Pb(CH3COO)2. Выпадает хлопьевидный осадок вследствие образования малорастворимого солеобразного соединения (с солью меди – голубого цвета). При избытке реактива осадок снова растворяется. Соли тяжелых металлов (Hg, Ag, Cu, Pb и др.) вызывают необратимое осаждение белков, образуя с ними нерастворимые в воде соединения. Потому что белки применяют в качестве противоядия при отравлении, например, ртутными солями (сулема).
Цель: дать учащимся представление о кислотном, щелочном и ферментативном гидролизе белка. Опытным путём установить продукты распада белковой молекулы.
При гидролизе белки распадаются сначала на высокомолекулярные продукты – пептоны, затем на полипептиды и, наконец, на аминокислоты. Для гидролиза отмеривают в круглодонную колбу 20 мл раствора яичного белка и 5 мл концентрированной HCl. Колбу закрывают пробкой с длинной стеклянной трубкой. Кипятят содержимое колбы под тягой в течение 45 или 90 минут. Открытие промежуточных продуктов распада белка в гидролизате при помощи биуретовой реакции. Промежуточные продукты распада белка – пептоны – при проведении биуретовой реакции дают розовое или красное окрашивание, а белки – сине-фиолетовое.
Подготовительный этап: белок куринового яйца развести 1:1 водой и раствор белка влить в кипящую воду (V=100 мл) при помешивании. В две пробирки налить по 2 мл приготовленного раствора белка. В первую добавить 1 мл дистиллированной воды, во вторую – 1 мл 1%-го раствора пепсина. Обе пробирки поставить в водяную баню при t=37-40 0C на 15 минут. Проделать биуретовую реакцию с содержимым обеих пробирок. В воде окраска более интенсивная (фиолетовая с синим оттенком), так как при гидролизе осталось больше пептидных связей, чем в случае с пепсином (окраска менее интенсивная – фиолетовая с розовым оттенком) – меньше пептидных связей. В присутствии пепсина гидролиз идёт интенсивнее, чем в присутствии воды.
Цель: определить факторы, вызывающие денатурацию белка. 4.1. В три пробирки наливают по два мл раствора белка куриного яйца, предварительно разведённого 1:20 и профильтрованного через двойной слой марли. В первую пробирку наливают насыщенный раствор сульфата аммония; во вторую – концентрированную HNO3; в третью – этиловый спирт. Белок свёртывается во всех пробирках. 4.2. В три пробирки добавляют по 2 мл раствора белка. Во вторую добавляют одну каплю 1%-го раствора уксусной кислоты; в третью – одну каплю 10%-го раствора NaOH. Все три пробирки нагревают над пламенем спиртовки. В первой пробирке (pH=7) образуется осадок белка, вследствие его денатурации при нагревании, во второй пробирке осадок образуется быстрее и полнее вследствие нейтрализации белка в слабокислой среде; в третьей пробирке (pH>7) осадка не образуется даже при кипячении.
(Цветные реакции на белки; определение аминокислотного состава белков). Цель: Путем качественных реакций определить наличие пептидных связей и NH2 – групп в молекулах белков; выявить аминокислотный состав белков.
К 1-2 мл разбавленного белка добавляют двойной объем 30%-ного раствора NaOH хорошо перемешивают и приливают 2-3 капли 1%-ного раствора CuSO4. Снова тщательно перемешивают. Развивается красно-фиолетовое окрашивание. (Химизм реакции см. на стр.…).
К 2-3 мл разбавленного раствора белка приливают 3-4 капли 1%-ного раствора нингидрина в 95%-ном растворе ацетона. Раствор перемешивают и ставят в водяную баню при t=70 0С на несколько минут. Развивается сине-фиолетовое или розово-фиолетовое окрашивание. Нингидриновая реакция доказывает наличие NH2 – групп в белках (химизм реакции на стр.…).
В одну пробирку добавляют 5 капель раствора яичного белка, во вторую – раствора желатина, в третью – раствора миозина. Во все пробирки приливают по 3-5 капель концентрированной HNO3 и нагревают. В первой и третьей пробирках образовался белый осадок, который при нагревании окрашивается в желтый цвет и постепенно растворяется в (происходит гидролиз белка), сообщая желтую окраску раствору. Желатина, не содержащая ароматических аминокислот, не дает ксантопротеиновой пробы. Образование желтых пятен на коже при попадании концентрированной HNO3 обусловлено этой реакцией (химизм реакции на стр.…).
Реакция обусловлена наличием в белках аминокислоты тирозина. При нагревании или продолжительном стоянии раствора белка с реактивом Миллона (раствор нитратов ртути (I) и (II) в HNO3 с примесью HNO2) образуется осадок, окрашенный сначала в розовый, а затем в кроваво-красный цвет. В 4 пробирки наливают по 5 капель: в первую – раствора яичного белка, во вторую – раствора желатина; в третью – раствора миозина; в четвертую – раствора тирозина. Во все 4 пробирки добавляют по 2-3 капли реактива Миллона и осторожно нагревают. Наблюдают происходящие изменения (химизм реакции на стр.…).
В первую пробирку приливают 5 капель 1%-ного раствора яичного белка, во вторую – 1%-ного раствора желатины, в третью – раствора миозина. В каждую пробирку добавляют по 5 капель 30%-ного раствора NaOH и по 1 капли 5%-ного раствора ацетата свинца. При интенсивном кипячении жидкость в пробирках с яичным белком и миозином темнеет, так как образуется черный осадок сульфида свинца. В пробирке с раствором желатина черного осадка не образуется, так как данное вещество не содержит серосодержащих аминокислот (химизм реакции на стр.…).
В первую пробирку приливают 5 капель раствора яичного белка, во вторую – раствора желатина, в третью раствора миозина. Во все пробирки добавляют несколько кристаллов резорцина, 1 мл 3%-ного раствора H2O2 и осторожно по стенке приливают 1 мл концентрированной серной кислоты. Через некоторое время на границе раздела (белок – кислота) развивается оранжевое окрашивание (химизм реакции см. на стр.…).
В пробирку с раствором белка приливают 2 капли раствора сахарозы и 1 мл концентрированной серной кислоты, следя, чтобы жидкости не смешивались. На границе раздела жидкостей появляется вишнево-красное окрашивание. Суть: под влиянием серной кислоты происходит гидролиз сахарозы до моносахаридов, которые обезвоживаются, превращаясь в оксиметилфурфурол.
В пробирку с раствором белка приливают 1 мл 1%-ного раствора сульфаниловой кислоты, 2 мл NaNO2, переливают и добавляют 2-4 мл 10%-ного раствора Na2CO3. После смешивания раствор окрашивается в вишнёво-красный цвет (химизм реакции см. на стр.…). Приложение № … Конспект урока – лекции. Тема: „Химический состав организмов. Общее знакомство с белками“. Цель: изучить химический состав организмов. Определить значение белков в осуществлении процессов жизнедеятельности, выявить особенности функционирования белковых тел как носителей жизни. Задачи:
Тип урока: изучение нового материала. Методы:
Структура урока:
План урока:
Ход урока:
Вопрос учащимся:
В организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них имеется группа элементов, постоянно встречающихся в составе любого организма, независимо от систематической принадлежности и уровня организации последнего. К их числу относятся: C, N, H, O, S, P, K, Ca, Mg, Zn, Fe, Mn, Cu, и Co. Остальные элементы, обнаруженные в биомассе, принадлежат к категории иногда встречающихся; их присутствие характерно лишь для некоторых групп организмов. Наиболее распространенными из них являются Mo, B, V, Na, J, Cl и некоторые другие. По количественному содержанию в живом веществе элементы делят на три категории: макроэлементы, концентрация которых превышает 0,001% (O, C, H, Ca, K, N, P, S, Mg, Na, Cl и Fe), микроэлементы, доля которых составляет от 0,001% до 0,00001% (Mg, Zn, Cu, B, Mo, Co, и многие другие), и ультраэлементы, содержание которых не превышает 0,000001% (Hg, Au, U, Ra, и др.). Многочисленные макро- и микроэлементы, образующие живую материю, присутствуют в ней в виде разнообразных химических соединений. Примерно 75% биомассы составляет вода. Вода играет огромную роль в создании условий для жизнедеятельности. Она образует ту среду, в которой протекают физико-химические процесс, обеспечивающие постоянное возобновление живого вещества. Вторым по количественному содержанию в биологических объектах, но, несомненно, первым и главным по значению классом соединений являются белки. В среднем можно принять, в сухом веществе организмов содержится 40-50% белка, причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному – повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). Таким образом, в среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 1012 - 1013 тонн. Остальные 50% сухого вещества организмов составлены соединениями других классов. Это – углеводы, ликиды и минеральные вещества, содержание которых в организмах сильно варьирует.
В природе насчитывается 1012 разных белков. Они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки. Ф. Энгельс писал: „Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни“. Почему именно белки являются материальным субстратом жизни? Потому, что они обладают рядом особенностей, которые несвойственны никаким другим органическим соединениям.
Только детально изучив строение белков и их свойства, можно понять как указанные особенности белков, так и их функции.
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, полифункциональные амфотерные электролиты, молекулы которых состоят из остатков аминокислот. Элементный состав белков: C – 50 – 55%; H – 7 – 8%; O – 21 – 25%; S – 1 – 2%; N – 16%; P – менее 1%. Особенно характерный показатель – процентное содержание азота. В большинстве случаев оно составляет 16%, поэтому по содержанию белкового азота часто вычисляют содержание белка в кормах и продуктах питания. Для этого величину, выражающую процентное содержание белкового азота в препарате, умножают на фактор пересчета, равный 6,25, который выводят путем деления: 100:16 = 6,25. Белки кроме основных химических элементов включают и другие химические элементы. Например, гемоглобин содержит железо, ферменты – оксидазы содержат медь, ДНК-аза – кальций; РНК-аза – магний и др. Молекула белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, которые состоят из большого числа остатков аминокислот (протеиногенных кислот). В природе насчитывается свыше 200 различных аминокислот. Из них только 20 – белковые (18 аминокислот + 2 амида: аспарагин и глутамин). Общая формула белка: O O || || NH2 – CH – C – N – CH – C – N – CH – COOH | | | | | R H R H R n Опорный конспект60 химических элементов
Макро - Микро - Ультра – Э Л Е М Е Н Т ЫO, C, H, Ca, K, N, Mn, Zn, Cu, B, Hg, Au, U, Ra и др. P, S, Mg, Na Mo, Co, и др.
40 – 50% остальные 50% белки углеводы, липиды, минеральные вещества в природе 1012 в одной клетке до 3000
C, O, N, H, S, P 18 а.к + 2 амида + 20 другие химические элементы (Pe, Cu, Mg, Ca, и др.). III Заключительная часть
Литература для подготовки к семинарскому занятию:
Приложение №… Конспект лабораторно – практической работы „Выделение белков из тканей биологических жидкостей“. Цель: формирование практических умений, совершенствование знаний полученных при изучении темы „Методы выделения белков“. Задачи:
Тип урока: совершенствование знаний. Методы:
Оборудование: цилиндры, химические стаканы на 50 и 500 мл, пробирки, стеклянные палочки с резиновыми наконечниками, складчатые фильтры, марли, обратный холодильник. Реактивы: 1% раствор HCl; концентрированная азотная кислота; 10% раствор NaOH; 1% раствор сульфида меди; насыщенный раствор (NH4)2SO4; дистиллированная вода; 10% раствор NaCl. Материал, содержащий белок: молоко, куриное яйцо, обезжиренное мясо, пшеничная мука. Структура урока:
Подготовительный этап: работа проводится по группам (всего три группы). За урок до лабораторно-практического задания учитель делит класс на группы, определяет тему лабораторно-практической работы для каждой группы и раздает карточки – инструкции для ознакомления учащихся с ходом работы. Предварительно учитель и лаборант готовит необходимые реактивы и оборудование. Ход урока:
I вариант (группа) - „Выделение казеина из молока“. II вариант (группа) - „Получение раствора яичного альбумина“, „Выделение растительных альбуминов“. III вариант (группа) - „Выделение белков мяса“. (Описание лабораторно-практических работ см. в приложении №…). Учитель следит за ходом выполнения работы каждой группы, подсказывает, замечает ошибки.
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|